Table 3.

Amino Acid Conservation Between the EPCR and the 1 and 2 Domains of the CD1 and MHC Class I Proteins

hCD1d3-150mCD1.13-151hHLA-A23-152
α1α2 α1 + 2 α1 α2 α1 + 2 α1α2 α1 + 2
hEPCR3-153 α1  24%    17%   18%  
 α2   29%    26%   16%  
 α1 + 2    27%    22%   17%  
hCD1d  α1  —    58%   11%  
 α2   —    59%   23%  
 α1 + 2    —    59%   17%  
mCD1.1  α1  —    —   15%  
 α2   —    —   17%  
 α1 + 2    —    —   16% 
hCD1d3-150mCD1.13-151hHLA-A23-152
α1α2 α1 + 2 α1 α2 α1 + 2 α1α2 α1 + 2
hEPCR3-153 α1  24%    17%   18%  
 α2   29%    26%   16%  
 α1 + 2    27%    22%   17%  
hCD1d  α1  —    58%   11%  
 α2   —    59%   23%  
 α1 + 2    —    59%   17%  
mCD1.1  α1  —    —   15%  
 α2   —    —   17%  
 α1 + 2    —    —   16% 

All α1 and α2 domains were defined by the exon structure of the respective genes. Each pair of amino acid sequences was optimally aligned using clustalW software.34 The number of conserved (identical) residues was then counted and is expressed as a percentage of the total compared regions (including gaps introduced for optimal alignment).

F3-150

Human CD1d, exons 2 and 3.36 

F3-151

Murine CD1.1, exons 2 and 3.47 

F3-152

Human HLA-A2, exons 2 and 3.37 

F3-153

Human EPCR, exons II and III (this report).

Close Modal

or Create an Account

Close Modal
Close Modal